Richard Henderson
Richard Henderson CH FRS FMedSci (geboren 19 juli 1945) is een Schotse moleculaire bioloog en biofysicus. Hij is een pionier op het gebied van elektronenmicroscopie van biologische moleculen. Hij deelde de Nobelprijs voor de Scheikunde in 2017 met Jacques Dubochet en Joachim Frank.
Henderson is sinds 1973 werkzaam bij het Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) in Cambridge, en was daar tussen 1996 en 2006 directeur. Hij was ook gastprofessor aan het Miller Institute van de University of California, Berkeley in het voorjaar van 1993.
Hij werkte de structuur uit van bacteriorhodopsine, een molecuul in bacteriën. De molecule vangt energie op uit licht, en gebruikt die om protonen uit de cel te verplaatsen. Dit was het tweede ooit atomaire model van een membraaneiwit. De technieken die Henderson ontwikkelde voor de elektronenkristallografie zijn nog steeds in gebruik.
De methoden van Henderson helpen de structuren van verschillende G-eiwitgekoppelde receptoren (GPCR's) op te lossen. Ze zijn een grote eiwitfamilie van receptoren die moleculen buiten de cel detecteren. Ze activeren interne signaaltransductieroutes. Dit leidt tot celreacties op de moleculen buiten de cel.
Vragen en antwoorden
V: Wat is het beroep van Richard Henderson?
A: Richard Henderson is een Schotse moleculair bioloog en biofysicus.
V: Wat heeft hij in 2017 gewonnen?
A: In 2017 deelde Richard Henderson de Nobelprijs voor Scheikunde met Jacques Dubochet en Joachim Frank.
V: Waar heeft hij sinds 1973 gewerkt?
A: Sinds 1973 werkt Richard Henderson in het Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB) in Cambridge.
V: Van welke molecule heeft hij de structuur uitgewerkt?
A: Richard Henderson werkte de structuur uit van bacteriorhodopsine, een molecule in bacteriën die energie uit licht opvangt en gebruikt om protonen uit de cel te verplaatsen.
V: Welke technieken ontwikkelde hij voor elektronenkristallografie?
A: De door Richard Henderson ontwikkelde technieken voor elektronenkristallografie worden vandaag de dag nog steeds gebruikt en helpen bij het oplossen van de structuren van verschillende G-eiwitgekoppelde receptoren (GPCR's).
V: Hoe detecteren GPCR's moleculen buiten de cel?
A: G eiwitgekoppelde receptoren (GPCR's) detecteren moleculen buiten de cel en activeren interne signaaltransductiepaden die leiden tot celreacties op deze moleculen.
