Antilichaam

Antilichamen (ook wel immunoglobulinen genoemd) zijn grote Y-vormige eiwitten die zich kunnen hechten aan het oppervlak van bacteriën en virussen. Ze worden gevonden in het bloed of andere lichaamsvloeistoffen van gewervelde dieren. Antilichamen zijn het belangrijkste element in het adaptieve immuunsysteem.

Het antilichaam herkent een uniek deel van het buitenlandse doelwit dat een antigeen wordt genoemd. Elke punt van de "Y" van een antilichaam bevat een structuur (zoals een slot) die past bij één bepaalde sleutelachtige structuur op een antigeen. Dit bindt de twee structuren aan elkaar.

Met behulp van dit bindmechanisme kan een antilichaam een microbe of een geïnfecteerde cel markeren voor een aanval door andere delen van het immuunsysteem, of kan het zijn doelwit direct neutraliseren. De productie van antilichamen is de belangrijkste functie van humorale immuniteit.

Elk antilichaam is anders. Ze zijn allemaal ontworpen om slechts één soort antigeen aan te vallen (in de praktijk betekent dit virus of bacterie). Een antilichaam dat is ontworpen om pokken te vernietigen is bijvoorbeeld niet in staat om de builenpest of de verkoudheid aan te pakken.

Hoewel de algemene structuur van alle antilichamen zeer vergelijkbaar is, is dat kleine gebiedje aan het uiteinde van het eiwit uiterst variabel. Hierdoor kunnen miljoenen antilichamen met verschillende tipstructuren bestaan. Elk van deze varianten kan zich binden aan een ander antigeen. Door deze enorme diversiteit aan antilichamen kan het immuunsysteem een even grote verscheidenheid aan antigenen herkennen.

Elk antilichaam bindt aan een specifiek antigeen; dit werkt als een slot en een sleutel.
Elk antilichaam bindt aan een specifiek antigeen; dit werkt als een slot en een sleutel.

1. 2. Fragmentatie antigeen bindend gebied2 . Fragment kristalliseerbaar gebied3 . Zware keten (blauw) met één variabel (VH) domein gevolgd door een constant domein (CH1), een scharniergebied, en twee meer constante (CH2 en CH3) domeinen. 4. 4. Lichte ketting (groen) met één variabel (VL) en één constant (CL) domein5 . 5. Antigeenbindingsplaats (paratope) 6. Scharniergebieden
1. 2. Fragmentatie antigeen bindend gebied2 . Fragment kristalliseerbaar gebied3 . Zware keten (blauw) met één variabel (VH) domein gevolgd door een constant domein (CH1), een scharniergebied, en twee meer constante (CH2 en CH3) domeinen. 4. 4. Lichte ketting (groen) met één variabel (VL) en één constant (CL) domein5 . 5. Antigeenbindingsplaats (paratope) 6. Scharniergebieden

Immunoglobuline diversiteit

Basisvraagstuk

Hoewel een grote verscheidenheid aan verschillende antilichamen in één individu wordt gemaakt, is het aantal beschikbare genen om deze eiwitten aan te maken beperkt door de grootte van het genoom.

Er zijn een groot aantal microbe-stammen, en dus hebben gewervelde dieren miljoenen verschillende antilichamen nodig. In feite genereren mensen ongeveer 10 miljard verschillende antilichamen, die elk in staat zijn om een afzonderlijke antigeenplaats te binden. Dit moet gebeuren met een veel kleiner aantal genen: het totale menselijke genoom heeft slechts ongeveer 20.000 genen.

Verschillende complexe genetische mechanismen zijn geëvolueerd. Deze laten gewervelde B-cellen toe om een enorme pool van antilichamen te genereren uit een relatief klein aantal antilichaamgenen. De volledige details worden hier niet gepresenteerd, maar slechts een samenvatting.

De verscheidenheid aan antilichamen wordt verkregen door segmenten uit een pool van genen op veel verschillende manieren te combineren. Vervolgens treden er hyper-mutaties op in het bindingsgebied van het antilichaamgen. Dit zorgt voor verdere diversiteit.

Zware ketens

Antilichamen zijn glycoproteïnen die behoren tot de immunoglobuline superfamilie; de termen antilichaam en immunoglobuline worden vaak door elkaar gebruikt. Antilichamen worden meestal gemaakt van structurele basiseenheden, zoals twee grote zware ketens en twee kleine lichte ketens. Er zijn verscheidene verschillende soorten antilichaam zware ketens, en verscheidene verschillende soorten antilichamen, die in verschillende isotypen worden gegroepeerd die gebaseerd zijn op welke zware ketting zij bezitten. Bij zoogdieren zijn vijf verschillende isotypen van antilichamen bekend. Ze helpen de juiste immuunrespons te sturen voor elk verschillend type vreemd voorwerp dat ze tegenkomen.

Variabele tips

Hoewel de algemene structuur van alle antilichamen zeer vergelijkbaar is, is een klein gebied aan de punt van het eiwit uiterst variabel, waardoor er miljoenen antilichamen met iets andere puntstructuren, of antigeenbindingsplaatsen, kunnen bestaan. Dit gebied staat bekend als het hypervariabele gebied. Elk van deze varianten kan zich binden aan een ander antigeen. Door deze enorme diversiteit aan antilichamen kan het immuunsysteem een even grote verscheidenheid aan antigenen herkennen. De grote en diverse populatie van antilichamen wordt gegenereerd door willekeurige combinaties van een set van gensegmenten die verschillende antigeenbindingsplaatsen (of paratopen) coderen, gevolgd door willekeurige mutaties in dit gebied van het antilichaamgen, die verdere diversiteit creëren. Antilichaamgenen reorganiseren ook in een proces dat class switching wordt genoemd, waardoor één enkel antilichaam kan worden gebruikt door verschillende delen van het immuunsysteem.

AlegsaOnline.com - 2020 - Licencia CC3